Le système circulatoire remplit une fonction de transport dans le corps de tous les animaux à sang chaud, fournissant des nutriments et de l'oxygène aux tissus. Le transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone est effectué grâce aux globules rouges, qui contiennent une substance importante - l'hémoglobine. Dans cet article, nous examinerons les types et les composés de l'hémoglobine.
Qu'est-ce que l'hémoglobine
L'hémoglobine est un composant des globules rouges qui appartient au groupe des protéines. Il se compose de 96% de la substance protéique de la globine et de 4% de la substance avec un atome de fer 2-valent - hème. Dans 1 cellule d'un érythrocyte, il contient environ 280 millions de molécules, qui forment la couleur rouge du sang.
La propriété principale de l'hémoglobine est la capacité du fer à se fixer et à libérer des gaz, formant le mouvement de l'oxygène des poumons vers les tissus et du dioxyde de carbone des tissus vers les poumons. Ainsi, son rôle dans le processus d'échange de gaz dans le corps est irremplaçable.
Structure et types d'hémoglobine sanguine humaine
À différents stades du développement humainla composition de l'hémoglobine diffère par la structure des chaînes polypeptidiques. Selon les chaînes polypeptidiques contenues dans la structure de l'hémoglobine, les types d'hémoglobine chez l'homme sont les suivants:
- L'hémoglobine adulte (HbA) est présente en quantités dominantes (environ 98 à 99 % du sang total) chez les adultes. L'HbA est constituée de 2 et 2 chaînes polypeptidiques. Chacune des hélices d'acides aminés contient un composant hème avec un atome responsable de l'affinité pour la molécule d'oxygène. L'HbA a moins d'affinité pour l'oxygène que les autres types d'hémoglobine, mais en même temps, elle est plus résistante aux fluctuations de pH et de t.
- Fetal (HbF) est synthétisé dans le fœtus dans l'utérus à partir de 6-7 semaines de grossesse, suivi de son remplacement par l'HbA. Dès le 1er mois de la vie, la synthèse de l'HbF ralentit, le volume sanguin total augmente et la synthèse de l'HbA augmente, ce qui, à l'âge de trois ans de la vie d'un enfant, atteint le pourcentage de la composition sanguine d'un adulte. L'hémoglobine fœtale diffère de celle d'un adulte par la composition des chaînes de globine; au lieu d'une chaîne, il existe ici un type d'hélice. L'HbF, par rapport à l'HbA, est moins résistante aux variations du pH sanguin et aux fluctuations de la température corporelle.
- Embryonnaire (HbE). La forme primaire de la protéine respiratoire est produite dans l'embryon avant même la formation du placenta (déjà dans la première semaine de grossesse) et dure jusqu'à 6-7 semaines. La structure se distingue par la présence de chaînes et de types ζ.
Types pathologiques d'hémoglobine
Dans certains cas sous l'influencedéfauts génétiques se produit une synthèse anormale des cellules d'hémoglobine. Les types pathologiques d'hémoglobine diffèrent des types physiologiques par la composition des liaisons polypeptidiques, ou plutôt par leur mutation.
À la suite d'une mutation de l'ADN, la synthèse des composants érythrocytaires n'est pas réalisée avec de la glutamine, mais avec de l'acide aminé valine. Cette substitution "frame" conduit à la formation d'une structure protéique de type 2 avec un site "collant" sur la surface qui est capable de s'approprier des structures de son propre type. Ainsi, la polymérisation des molécules d'HbS se produit et, par conséquent, la sédimentation d'érythrocytes lourds et mal transportés dans les vaisseaux sanguins. Cette déviation est appelée "anémie falciforme".
Normes de teneur en hémoglobine chez l'homme
La teneur en protéines des structures respiratoires dans le sang des personnes peut différer selon le sexe, la catégorie d'âge, le mode de vie et certaines autres caractéristiques, telles que la grossesse.
Valeurs normales de la teneur en hémoglobine dans le sang, non considérées comme une anomalie pathologique:
- Hommes - 130-150 g/L.
- Femmes - 120-140 g/l.
- Chez les enfants jusqu'à un an 100-140 g/l, et au cours du premier mois, ces valeurs peuvent atteindre jusqu'à 220 g/l en raison de la concentration accrue d'hémoglobine fœtale. Chez les enfants d'un an à 6 ans - 110-145 g / l, et à partir de 6 ans - 115-150 g / l, quel que soit le sexe de l'enfant.
- Pendant la grossesse, il y a une diminution de la concentration d'HbA à 110 g/l, ce qui n'est cependant pas considéré comme une anémie.
- Chez les personnes âgées, la tendance est considérée comme la normeréduction de 5 unités par rapport à la norme déclarée, en fonction du sexe du patient.
Selon la limite d'âge, la composition du sang, qui contient simultanément différents types d'hémoglobine, diffère également. Ainsi, par exemple, chez un adulte, le rapport naturel est de 99% d'HbA et jusqu'à 1% d'HbF. Chez les enfants de moins d'un an, le pourcentage d'HbF est significativement plus élevé que chez les adultes, ce qui s'explique par la dégradation progressive de la forme d'hémoglobine fœtale initialement existante.
Formes physiologiques
Étant donné que le pigment rouge respiratoire est continuellement impliqué dans les processus d'échange de gaz dans le corps, sa principale propriété est la capacité de former des composés avec des molécules de divers gaz. À la suite de telles réactions, des types physiologiques d'hémoglobine sont créés, qui sont considérés comme normaux.
- L'oxyhémoglobine (Hb) est un composé avec une molécule d'oxygène. Le processus se produit dans les organes respiratoires, dans les alvéoles des poumons. Les globules rouges oxygénés colorent le sang d'une couleur écarlate, appelée artérielle et se déplace des poumons vers les tissus, les enrichissant en oxygène nécessaire aux processus oxydatifs.
- Déoxyhémoglobine (HbH) - l'hémoglobine réduite se forme au moment où les globules rouges donnent de l'oxygène aux tissus, mais n'ont pas encore eu le temps d'en extraire le dioxyde de carbone.
- La carboxyhémoglobine (Hb) se forme lorsque le dioxyde de carbone est retiré des tissus et transporté vers les poumons, complétant ainsi le processus de respiration humaine. La carboxyhémoglobine donne au sang veineux une couleur foncée - bordeaux.
Connexions pathologiques
Les érythrocytes peuvent fixer non seulement des gaz impliqués dans le processus respiratoire, mais aussi d'autres, formant des types pathologiques d'hémoglobine qui constituent un danger pour la santé humaine et même la vie. Ces composés ont un faible degré de décomposition, par conséquent, ils conduisent à une privation d'oxygène des tissus et à de graves violations du processus respiratoire.
- Carbhémoglobine (HbCO) est un composé extrêmement dangereux dans le sang d'une personne qui a inhalé du monoxyde de carbone. Bloque la capacité des globules rouges à transporter l'oxygène vers les tissus. Même une légère concentration de monoxyde de carbone dans l'air de 0,07 % peut être fatale.
- La méthémoglobine (HbMet) est formée par empoisonnement avec des composés nitrés de benzène, dont des exemples sont des solvants aliphatiques de résines, d'éthers, de cellulose, largement utilisés dans l'industrie textile. Les nitrates, lorsqu'ils interagissent avec l'hémoglobine, convertissent le fer 2-valent contenu dans l'hème en fer 3-valent, ce qui conduit également à l'hypoxie.
Diagnostic de l'hémoglobine
Pour détecter la concentration des structures respiratoires de la globine dans le sang humain, des analyses qualitatives et quantitatives sont effectuées. L'hémoglobine est également examinée pour la quantité d'ions de fer qu'elle contient.
La principale méthode quantitative pour déterminer la concentration d'hémoglobine aujourd'hui est l'analyse colorimétrique. Il s'agit d'une étude de la saturation des couleurs du matériel biologique lorsqu'une couleur spéciale y est ajoutée.réactif.
Les méthodes qualitatives incluent l'étude du sang pour le contenu du rapport des types HbA et HbF. L'analyse qualitative comprend également la détermination de la quantité de molécules d'hémoglobine glycosylée (composés avec des carbones) dans le sang - la méthode est utilisée pour diagnostiquer le diabète sucré.
Déviation de la concentration d'hémoglobine par rapport à la norme
L'équilibre HbA peut varier à la fois en dessous et au-dessus de la normale. Dans tous les cas, cela entraîne des conséquences négatives. Lorsque l'HbA tombe en dessous de la norme établie, un syndrome pathologique se produit, appelé "anémie ferriprive". Il se traduit par une léthargie, une perte de force, une inattention. Il affecte négativement le système nerveux, il est particulièrement dangereux dans l'enfance, car il provoque souvent un retard dans le développement psychomoteur.
L'hémoglobine élevée n'est pas une maladie distincte, mais plutôt un syndrome qui indique diverses pathologies, telles que le diabète, l'insuffisance pulmonaire, les maladies cardiaques, les maladies rénales, un excès d'acide folique ou de vitamines B, l'oncologie, etc.
